金属如何协同作用使用固氮酶削弱氮

氮是所有活细胞必不可少的元素，约占地球大气的 78%。然而，大多数生物无法利用这种氮，直到它转化为氨。在人类发明合成氨的工业过程之前，地球上几乎所有的氨都是由微生物使用固氮酶产生的，固氮酶是唯一可以破坏气态二氮或 N 2 中发现的氮-氮键的酶。

这些酶包含有助于进行这种关键反应的金属和硫原子簇，但它们如何做到这一点的机制尚不清楚。麻省理工学院的化学家现在第一次确定了当 N 2与这些簇结合时形成的复合物的结构，他们发现这些簇能够在令人惊讶的程度上削弱氮 - 氮键。

“这项研究使我们能够深入了解使您能够激活这种真正惰性分子的机制，该分子具有非常牢固的键，难以打破，” 48 届职业发展化学助理教授 Daniel Suess 说。麻省理工学院和该研究的资深作者。


Alex McSkimming 是前麻省理工学院博士后，现任杜兰大学助理教授，是该论文的主要作者，该论文今天发表在Nature Chemistry 上。

固氮是蛋白质、DNA 和其他生物分子的重要组成部分。为了从大气中提取氮，早期微生物进化出固氮酶，通过称为固氮的过程将氮气转化为氨 (NH 3 )。然后细胞可以使用这种氨来构建更复杂的含氮化合物。


“大规模获取固定氮的能力有助于促进生命的增殖，”苏斯说。“二氮具有非常强的键，并且非常不活泼，因此化学家基本上认为它是一种惰性分子。这是生命必须解决的一个难题：如何将这种惰性分子转化为有用的化学物质。”


所有固氮酶都包含一簇铁和硫原子，其中一些还包含钼。据信，二氮与这些簇结合以启动向氨的转化。然而，这种相互作用的性质尚不清楚，直到现在，科学家们还无法表征 N 2与铁硫簇的结合。


为了阐明固氮酶如何结合 N 2，化学家设计了更简单的铁硫簇，他们可以用它们来模拟天然存在的簇。最活跃的固氮酶使用具有七个铁原子、九个硫原子、一个钼原子和一个碳原子的铁硫簇。在这项研究中，麻省理工学院的团队创造了一个含有三个铁原子、四个硫原子、一个钼原子且没有碳原子的方法。

试图模拟二氮与铁硫簇的自然结合的一个挑战是，当这些簇在溶液中时，它们可以与自身反应，而不是与二氮等底物结合。为了克服这个问题，苏斯和他的学生通过连接称为配体的化学基团在簇周围创造了一个保护环境。

除了一个铁原子外，研究人员将一个配体连接到每个金属原子上，铁原子是 N 2与簇结合的地方。这些配体可防止不需要的反应并允许二氮进入簇并与铁原子之一结合。一旦这种结合发生，研究人员就能够使用 X 射线晶体学和其他技术确定复合物的结构。

他们还发现 N 2的两个氮原子之间的三键被削弱到令人惊讶的程度。当铁原子将大部分电子密度转移到氮 - 氮键时，就会发生这种弱化，这使得键的稳定性大大降低。

集群合作

另一个令人惊讶的发现是，簇中的所有金属原子都有助于这种电子转移，而不仅仅是与二氮结合的铁原子。

“这表明这些簇可以通过电子方式来激活这种惰性键，”苏斯说。“氮 - 氮键可以被铁原子削弱，否则不会削弱它。因为他们在一个集群中，所以他们可以合作完成。”

哈佛大学化学与化学生物学系系主任西奥多·贝特利（Theodore Betley）没有参与这项研究，他说，这些发现代表了“铁硫簇化学的一个重要里程碑”。

“虽然已知固定大气氮的固氮酶由融合的铁硫簇组成，但合成化学家直到现在才能够使用合成类似物证明二氮的吸收，”贝特利说。“这项工作对铁硫簇群和整个生物无机化学家来说是一个重大进步。最重要的是，这一进展表明铁硫簇具有丰富的化学反应尚未发现。”

研究人员的发现还证实，更简单的铁硫簇，例如他们为这项研究创造的那些，可以有效地削弱氮氮键。Suess 说，最早发展出固氮能力的微生物可能已经进化出类似类型的简单集群。

Suess 和他的学生现在正在研究如何研究更复杂的、自然发生的铁硫簇如何与二氮相互作用，该研究由麻省理工学院研究支持委员会基金资助。

麻省理工学院的化学家已经确定了气态二氮或 N2 与铁硫簇结合时形成的复合物的结构，为微生物（黄色）如何使用固氮酶破坏氮 - 氮键提供了线索。